免疫球蛋白根据抗原性不同分为5类：IgG、（）、IgM、（）和IgE。

免疫球蛋白（Ig）指具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。免疫系统由免疫组织、器官、免疫细胞及免疫活性分子等组成。免疫球蛋白是免疫活性分子中的一类，而免疫活性分子包括免疫细胞膜分子，如抗原识别受体、分化抗原、主要组织相容性分子以及一些其他受体分子等；也包括由免疫细胞和非免疫细胞合成和分泌的分子，如免疫球蛋白分子、补体分子以及细胞因子等。免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。

抗原性指抗原与其所诱导产生的抗体或致敏淋巴细胞特异性结合的能力。抗原性的强弱与抗原分子的大小、化学成分、抗原决定簇的结构、抗原与被免疫动物亲缘关系的远近等有密切关系。通常认为抗原的分子量愈大、化学组成愈复杂、立体结构愈完整以及与被免疫动物的亲缘关系愈远，则抗原性愈强。抗原的物理状态也对抗原性发生影响，例如蛋白质，聚合状态的比单体的抗原性强，一般球形分子的比纤维形分子的抗原性强。抗原加入佐剂改变物理状态后，抗原性也得到增强。例如，分子量高达10万的明胶由于缺乏苯环氨基酸，稳定性较差，在进入机体后容易被酶降解成低分子物质，如果加入少量酪氨酸（苯环氨基酸），就能增强其抗原性。

分为 - 拼音fēn wéi 动词，生活中经常使用词语，如：“一分为二”、“一分为三”等。